Contoh Makalah Laporan Biokimia Tentang Enzim

Berikut ini adalah Contoh Makalah Laporan Biokimia Tentang Enzim yang bisa anda download dalam format file .doc atau .docx Microsoft Word sebagai bahan perbandingan atau referensi dalam menyusun makalah baru yang berhubungan dengan Kimia.

Contoh Makalah Laporan Biokimia Tentang Enzim

Mudah-mudahan Contoh Makalah Laporan Biokimia Tentang Enzim di bawah ini bisa memberikan sedikit gambaran kepada anda seperti apa susunan makalah secara lengkap sesuai dengan cara membuat makalah yang baik dan benar.

Contoh Makalah Laporan Praktikum Biokimia Tentang Enzim ini mudah-mudahan bisa membantu anda yang sedang mencari referensi terkait dengan Biokimia terutama tentang Enzim seperti berhubungan dengan laporan praktikum biokimia enzim amilase, laporan praktikum biokimia enzim pdf, laporan biokimia enzim amilase saliva, laporan praktikum pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim amilase, laporan praktikum biokimia enzim amilase pdf, laporan praktikum biokimia pengujian aktivitas enzim, laporan biokimia enzim ipb, laporan uji aktivitas enzim, laporan praktikum enzim katalase pada hati ayam, laporan praktikum enzim katalase pada hati dan jantung, laporan praktikum enzim katalase pada ekstrak hati, laporan praktikum enzim katalase pada kentang, faktor yang mempengaruhi kerja enzim katalase, pengaruh enzim katalase terhadap h2o2, laporan praktikum biokimia enzim, percobaan enzim katalase menggunakan ekstrak hati dan lain-lain.

Contoh Makalah Laporan Biokimia Tentang Enzim ini juga berhubungan dengan referensi terkait Contoh Makalah Biokimia seperti aplikasi biokimia dalam bidang farmasi, makalah biokimia karbohidrat, makalah biokimia protein, latar belakang pengantar biokimia, makalah biokimia pdf, contoh kata pengantar makalah biokimia, contoh biokimia dalam kehidupan sehari-hari, makalah biokimia enzim dan lain-lain.

Contoh Makalah Laporan Biokimia Tentang Enzim Lengkap Download Format Microsoft Word

Tinjauan Pustaka

Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel-sel hidup dan beperan sebagai katalisator pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Katalisator adalah substansi yang mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi, substansi tersebut tidak berubah (Gaman & Sherrington, 1994). Molekul-molekul dalam sitoplasma yang mengubah gula menjadi alkohol disebut enzim. Enzim adalah molekul protein yang sangat besar (Volk & Wheeler, 1993). Enzim proteolitik merupakan salah satu enzim yang diproduksi oleh mikroba dan secara ekonomi mempunyai banyak kegunaan, misalnya dalam bidang industri baik industri makanan, minuman, farmasi, ataupun industri kimia lainnya (Poernomo, 2004). Beberapa enzim hanya terdiri atas protein, tetapi kebanyakan enzim mengandung komponen non protein tambahan seperti karbohidrat, lipid, logam, fosfat, atau beberapa organ lain (Winarno, 1997).

Enzim dikatakan mempunyai sifat sangat khas karena hanya bekerja pada substrat dan bentuk reaksi tertentu. Fungsi enzim adalah sebagai berikut :

Merendahkan energi aktivasi suatu zat A akan berubah menjadi zat B jika sekurang-kurangnya sebagian dari zat A mendapatkan cukup energi sehingga dapat berada dalam keadaan aktif atau dalam keadaan transisi yang kemudian bisa berubah menjadi zat B. Energi itu dinamakan energi aktivasi.
Mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah tetapan seimbangnya.
Mengendalikan reaksi.

(Martoharsono, 1991).

Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh beberapa hal sebagai berikut :

1. Spesifitas

Aktivitas enzim sangat spesifik. Pada umumnya enzim tertentu hanya akan mengkatalisis satu reaksi saja. Sebagai contoh, laktase menghidrolisis gula laktosa tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain (Gaman & Sherrington, 1994). Enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu karena enzim mempunyai spesifitas substrat yang tinggi. Pada konsentrasi substrat yang rendah maka kecepatan reaksinya juga rendah dan kecepatan reaksi akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Namun pada suatu saat akan tercapai suatu titik batas sehingga jika melampaui titik itu maka akan menunjukkan peningkatan yang kecil dengan bertambahnya konsentrasi substrat dan titik batas tersebut disebut titik optimum. Kecepatan reaksi katalitik enzim dapat mencapai kecepatan maksimal jika semua enzim menjadi bentuk enzim substrat dan konsentrasi enzim berkurang (Tranggono & Sutardi, 1990).

2. Pengaruh suhu

Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim yaitu pada suhu rendah sekitar –10˚C sampai –20˚C aktivitas enzim akan berlangsung sangat lambat. Kebanyakan enzim menunjukkan aktivitas optimal pada kisaran suhu 30–40˚C. Dalam kisaran suhu 45–50˚C, enzim mulai mengalami denaturasi (Tranggono & Sutardi, 1990). Pada suhu 100°C semua enzim rusak. Pada suhu yang sangat rendah, enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya sangat berkurang (Gaman & Sherrington, 1994).

Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan, akibatnya daya kerja enzim menurun (Gaman & Sherrington, 1994). Peningkatan temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan mempunyai kecenderungan untuk berpindah. Ketika temperatur meningkat, proses denaturasi juga mulai berlangsung dan menghancurkan aktivitas molekul enzim. Hal ini dikarenakan adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan iktatan yang lemah sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan menurun (Lee, 1992). Makin tinggi suhu maka makin besar pula laju reaksinya meskipun pada reaksi yang tidak dikatalis enzim apalagi yang dikatalis enzim, namun tetap tidak boleh melampaui batas ambang suhu maksimum enzim (Tranggono & Sutardi, 1990).

3. Pengaruh pH

Konsentrasi ion H (asam atau basa) larutan sangat mempengaruhi aktivitas suatu enzim. Hal ini disebabkan asam amino yang merupakan pusat aktif enzim harus berada dalam keadaan ionisasi yang tepat agar menjadi aktif. Hal ini menyebabkan daerah katalitik dan konformasi enzim menjadi berubah. Selain itu perubahan pH juga menyebabkan denaturasi enzim dan mengakibatkan hilangnya aktivitas enzim. Beberapa enzim aktif pada pH asam yang agak rendah, pH 3 atau 4, dan yang lain mungkin aktif pada harga pH bisa setinggi 11 atau 12 tetapi kebanyakan enzim menunjukkan aktivitas maksimum pada kisaran netral pH 6-8 (Volk & Wheeler, 1993). Jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Enzim pada umumnya aktif pada pH 4-8 atau sekitar pH 6. Kebanyakan enzim mempunyai pH optimal sekitar 7 atau netral, dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi (Gaman & Sherrington, 1994).

Optimum pH suatu enzim adalah penting untuk penentuan karakteristik enzim. Jika enzim memiliki lebih dari satu substrat, maka pH optimumnya akan berbeda untuk setiap substrat. Juga beberapa enzim dapat mempertahankan aktivitasnya dengan adanya substrat atau koenzim (Tranggono & Sutardi, 1990). Alasan kecepatan reaksi enzim dipengaruhi pH adalah :

Enzim merupakan protein yang terdiri dari residu asam amino.
Residu asam amino memiliki kelompok sisi basa, netral atau asam yang mana dapat berubah pada pH yang ada.
Enzim dapat aktif untuk mengkatalis saat residu setiap asam amino memiliki sisi aktif.

(Volk & Wheeler, 1993).

4. Pengaruh substrat

Substrat adalah senyawa yang terhadapnya mengeluarkan pengaruh katalisnya. Laju ativitas enzim akan meningkat dengan meningkatnya kadar substrat sampai titik tertentu. Pada saat enzim jenuh dengan substrat, penambahan kadar substrat tidak mempengaruhi kecepatan reaksi (Volk & Wheeler, 1993). Pada konsentrasi substrat yang rendah kecepatan reaksi juga rendah, dan kecepatan reaksi akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat namun akan tercapai suatu titik batas sehingga bila melampaui titik itu maka kecepatan reaksinya hanya akan menunjukkan peningkatan yang kecil dengan bertambahnya konsentrasi substrat (Tranggono, 1989).

5. Pengaruh koenzim dan aktivator

Enzim seringkali memerlukan bantuan substansi lain agar berfungsi secara efektif. Koenzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim. Beberapa vitamin B berfungsi sebagai koenzim. Beberapa ion anorganik misalnya ion kalsium dan klorida menaikkan aktivitas beberapa enzim dan dikenal sebagai aktivator (Gaman & Sherrington, 1994).

Larutan buffer atau disebut juga sebagai larutan penyangga, merupakan larutan yang tahan terhadap perubahan pH, baik itu karena penambahan asam atau basa, dan membutuhkan pH yang terkontrol dan tepat (Fardiaz, 1992). Buffer dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan pH dan mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (Winarno, 1995). Aktivitas enzim biasanya akan terjadi pada kisaran pH yang sempit, oleh karena itu buffer digunakan untuk memelihara media enzim agar pH-nya tidak banyak berubah. Amilase akan memperlihatkan aktivitas maksimumnya pada pH 4,8. Apabila tidak ditambah buffer, namun enzim berada pada kisaran pH-nya maka aktivitas enzim dapat ditentukan secara langsung. Jika ada enzim yang memiliki lebih dari satu substrat, maka pH optimumnya akan berlaku untuk setiap substrat (Tranggono & Sutardi, 1989). Fosfat bersifat inhibitor terhadap beberapa enzim atau bahkan sebagai metabolit dalam beberapa percobaan. Logam berat mudah mengendap sebagai fosfat dalam larutan, dan ini mempunyai aksi buffer sangat kecil pada pH diatas 7,5 (Tranggono et al., 1989). Adanya garam dapat mempengaruhi aktivitas enzim, karena garam bisa mengikat air sehingga kelarutan enzim sebagai protein akan berkurang dan selanjutnya kompleks enzim substrat sulit terbentuk (Noor, 1990).

Tujuan utama dari menentukan aktivitas sebuah enzim adalah untuk mengukur seberapa banyak enzim yang ada pada preparasi. Aktivitas spesifik memberikan sebuah ukuran dari konsentrasi relatif pada preparasi enzim. Dengan mengetahui aktivitas spesifik, dapat dikatakan bahwa preparasi sebuah enzim lebih terkonsentrasi daripada yang lain. Semua enzim merupakan protein, oleh sebab itu, faktor yang mempengaruhi stabilitas dari enzim sekaligus berpengaruh pada struktur sekunder, tersier, dan kuartener dari protein (Stanbury & Whitaker, 1984).

Aktivitas enzim spesifik adalah jumlah unit aktivitas enzim dibagi dengan jumlah kandungan protein, biasanya memiliki satuan milligram. Untuk pengukuran aktivitas spesifik, tingkat reaksi enzim diukur pada saat substrat mengalami kejenuhan, jadi kecepatan maksimumnya dapat ditentukan. Standart unit aktivitas adalah unit aktivitas enzim internasional (IU), dimana merupakan jumlah µmol dari substrat yang dikeluarkan tiap menit. Pada SI unit aktivitas 1 µkat = 1 IU (Reed & Rehm, 1995).

Untuk mengetahui aktivitas enzim amilase dapat digunakan 4 metoda diantaranya :

Penurunan pada viskositas
Kehilangan kemampuan untuk memproduksi warna biru dengan iodine (jika direaksikan dengan iodine tidak membentuk warna biru)
Adanya kelompok-kelompok pereduksi
Peningkatan kandungan maltosa, glukosa, atau dekstrin

(Whittaker,1994).

Pengelompokan yang berdasarkan akhiran pada nama enzim tersebut, yaitu :

Akhiran ase, semua enzim yang memakai akhiran ini memiliki fungsi mengkatalisis hidrolisis substrat tertentu.
Akhiran in, semua enzim yang memakai akhiran ini berarti menerangkan substrat apa yang diuraikan oleh enzim tersebut (Martoharsono,1994).

Enzim amilase adalah enzim yang dapat menghidrolisis pati. Ada dua jenis enzim amilase, yakni : α-amilase dan β-amilase. Biasanya amilase terdapat pada tepung dan biji yang berkecambah (serealia). Jika enzim amilase terdapat pada produk-produk tersebut, maka enzim itu dikenal dengan diastase. Amilase adalah enzim yang dapat mengkatalisis pemecahan pati menjadi maltosa (Gaman & Sherrington, 1994). Biji-bijian yang tidak rusak mengandung α-amilase sangat sedikit tetapi mengandung β-amilase nisbi yang tinggi. Jika biji ini berkecambah, jumlah β-amilase hampir tidak berubah, tetapi kandungan α-amilase dapat meningkat seribu kali lipat. Kerja gabungan α dan β-amilase dalam biji yang berkecambah dapat meningkatkan aktivitas amilase. Kerja dan tujuan enzim amilase pada bahan makanan khususnya bahan makanan berbentuk serealia atau biji-bijian adalah mengubah pati menjadi dekstrin, gula dan meningkatkan penyerapan air (deMan, 1997).

Amilase adalah enzim golongan glikosida hidrolase yang paling penting. Enzim pengurai pati ini dapat dipilah ke dalam 2 kelompok, ada yang disebut enzim percabangan yang secara khas menghidrolisis ikatan (1,6) antara rantai-rantai, dan enzim-enzim yang memutuskan ikatan (1,4) antara satuan glukosa pada rantai lurus. Alfa amilase (α-1,4-Glukosa 4-glukanohidrolase) merupakan endoenzim yang menghidrolisis ikatan α-1,4-glukosida secara acak sepanjang rantai. Enzim ini menghidrolisis amilopektin menjadi oligosakarida yang mengandung 2-6 satuan glukosa. Beta amilase (α-1,4-Glukan maltohidrolase) hanya ditemukan dalam tumbuhan tinggi (deMan, 1997).

Pati dapat dihidrolisa dengan penambahan enzim amilase disertai pemanasan. Proses peruraiannya adalah pati menjadi dekstrin, dekstrin menjadi maltosa, maltosa menjadi glukosa. Secara kuantitatif, terjadinya reaksi hidrolisis pati oleh enzim amilase dapat diketahui dengan tes iodine. Karbohidrat golongan polisakarida seperti amilum yang diuji dengan iodine menghasilkan warna biru keunguan, sedangkan glikogen dan dekstrin menghasilkan warna merah coklat. Monosakarida atau disakarida yang diuji dengan iodine tidak menghasilkan warna tertentu atau tidak berwarna. Hasil hidrolisis akan mengalami perubahan warna dari biru menjadi ungu kemudian merah jambu dan terakhir menjadi tidak berwarna (Pattison, 1992).

Proses pemanasan mempunyai tujuan untuk menghidrolisis amilum sehingga struktur spiral pada pati merenggang dan pati terurai menjadi molekul-molekul yang sederhana (Pattison, 1992). Renggangnya struktur molekul pati tersebut akan menyebabkan molekul-molekul iodin ketika bereaksi dengan pati menjadi terlepas sehingga warna biru keruh dapat hilang (Winarno, 1995). Semakin tinggi suhu, reaksi semakin cepat berlangsung sampai pada titik tertentu akan terjadi perubahan struktur enzim sehingga sifat katalitiknya akan hilang (Hartati et al. 2003).

Tujuan pemblenderan adalah untuk memudahkan dalam pengekstraksian, karena dengan adanya proses penghalusan bahan, maka luas permukaan bahan tersebut akan menjadi semakin luas, sehingga enzim yang terdapat dalam bahan tersebut akan mudah bereaksi dengan buffer, sehingga enzim tidak akan mengalami inaktivasi (Winarno, 1995). Penyimpanan enzim yang dilakukan di dalam pendingin sebelum digunakan dalam percobaan aktivitas enzim adalah untuk mencegah terjadinya kehilangan aktivitas akibat denaturasi enzim atau hilangnya kofaktor yang penting. Dimana dengan perlakuan ini akan menjamin kehilangan aktivitas enzim lebih minimal. Dan aktivitas dari enzim berfungsi sebagai pelunak bahan dengan melakukan pemecahan protein (Gaman & Sherrington, 1994). Sentrifugasi adalah pemisahan antara 2 komponen yaitu cairan yang tidak saling melarutkan atau cairan dengan padatan yang terdispersi di dalamnya (Suyitno, 1989). Tujuan sentrifugasi adalah untuk memisahkan enzim. Dengan proses sentrifugasi dihasilkan 2 fase yaitu endapan dan cairan (Wirahadikusumah, 1977).

Beberapa metode untuk menentukan aktivitas enzim adalah metode yang berdasarkan perbedaan nilai absorbansi, perbedaan elektrometri, dan perbedaan fluorometri. Metode absorbansi dipengaruhi oleh konsentrasi dan kejernihan larutan. Semakin pekat dan keruh suatu larutan, absorbansinya semakin tinggi. Nilai absorbansi berbanding terbalik dengan aktivitas enzimnya (Fox, 1991). Aktivitas enzim dapat diukur dengan cara kualitatif dan cara kuantitatif. Secara kualitatif adalah cara pengukuran dengan menggunakan substrat tertentu yang bisa dikatalis oleh enzim yang bersangkutan. Sedangkan secara kuantitatif adalah cara mengukur laju reaksi antara enzim dengan suatu substrat tertentu (Tranggono & Sutardi, 1990).

Prinsip analisa kuantitatif secara spektroskopi yaitu membandingkan absorbsi energi radiasi pada panjang gelombang tertentu dari larutan sample terhadap larutan standar. Dalam analisa spektroskopi, panjang gelombang yang digunakan disesuaikan dengan kemampuan zat tersebut mengabsorbsi energi radiasi pada panjang gelombang tersebut. Pada analisa ini, makin tinggi nilai absorbansi, maka akan makin kecil nilai transmittancenya, sedangkan prinsip analisa kualitatif adalah dengan mengamati apa saja yang terdapat di dalam objek yang kita teliti (DeMan, 1997). Metode yang digunakan untuk analisis aktivitas enzim adalah metode spektrofotometri. Metode ini didasarkan atas hidrolisis enzimatis oleh enzim yang teruji pada pH optimum. Hasil hidrolisis terlarut kemudian ditentukan menggunakan cara spektrofotometri (Poernomo, 2004).

Spektrofotometri merupakan pengukuran jauhnya penyerapan energi cahaya oleh suatu sistem kimia itu sebagai fungsi dari panjang gelombang radiasi (Day & Underwood, 1992). Kesalahan-kesalahan dalam spektrofotometer yaitu :

Kuvet kotor atau tergores
Ukuran kuvet yang tidak seragam
Penempatan kuvet yang tidak tepat
Adanya gelembung udara dalam larutan
Panjang gelombang yang dihasilkan tidak sesuai dengan yang tertera pada alat
Kurang sempurna dalam penyiapan larutan sampel dan blanko

(Pomeranz & Meloan, 1994).

Absorbasi merupakan nilai konstan dari intensitas penyerapan. Harga dari absorbasi ini akan dipengaruhi oleh yang utama adalah konsentrasi, tebal dan intensitas penyinaran. Dapat ditemukan tanda-tanda bahwa ada akibat lainnya yaitu suhu, zat yang terlarut dan panjang gelombang. Suhu sebagai penyebab pengaruh pada konsentrasi perubahan volume. Jika konsentrasi semakin meningkat, maka besar nilai absorbasinya juga akan semakin meningkat pula (Wilford, 1987). Tingkat kejadian absorbsi juga akan bergantung pada jarak radiasi melewati larutan itu. Serapan juga tergantung pada panjang gelombang radiasi dan sifat dasar spesies molekul dalam larutan (Day & Underwod, 1992).

Pada buah nanas terdapat enzim bromelin. Enzim bromelin terdapat pada bagian mana saja pada buah nanas, diantaranya pada kulit, bonggol dan daging buah. Akan tetapi enzim tersebut berbeda-beda jumlahnya, tergantung pada masing-masing bagian. Bagian buah yang lain seperti kulit, hati dan tangkainya juga mengandung enzim bromelin. Tetapi kandungan enzim bromelin tertinggi terdapat pada daging buah yang masak dengan jumlah 0,08-0,125 dibandingkan daging buah mentah, sedangkan kulit buah mengandung enzim bromelin sebanyak 0,05-0,075 (Lisdiana & Soemadi, 1997). Kandungan gizi pada buah nanas segar dalam 100 gram bahan yaitu protein 0.40 gram, lemak 0.20 gram, dan karbohidrat 16.00 gram (Santoso, 1998).

Enzim protease atau proteolitik dapat digolongkan menjadi 2 macam, yaitu : enzim eksopeptidase dan enzim endopeptidase. Golongan enzim eksopeptidase digolongkan menjadi karbosil (ekso) peptidase dan amino (ekso) peptidase yang berturut – turut memotong peptida dari arah gugus karboksil termal dan gugus amino terminal. Sedangkan endopeptidase memecah protein atau ikatan ke dalam atau memecah protein dari dalam (Winarno, 1995). Suatu kelompok enzim proteolitik mempunyai peranan yang besar dalam memecah molekul protein dengan cara hidrolisa ikatan peptida. Enzim proteolitik dapat berfungsi untuk membuat daging lebih empuk. Degradasi ini dapat ditingkatkan dengan pemanasan seperti yang dilakukan dalam proses pemasakan (Tranggono & Sutardi, 1990).

Enzim protease merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolisis protein, dimana enzim protease ini mempunyai kemampuan untuk memecah ikatan peptida pada suatu substrat di bawah kondisi yang memungkinkan, peristiwa ini disebut juga dengan aktivitas proteolitik. Suatu enzim yang mempunyai aktifitas proteolitik seperti papain, dan bromelin dapat ditemukan di bagian buah, daging, kulit maupun bonggolnya. Namun pada kulit yang sering kontak dengan lingkungan mengakibatkan sulitnya mengekstraksi enzim tersebut, disamping itu juga pada bonggol yang lebih banyak kontak dengan lingkungan luar serta banyak bercampur kotoran. Apabila ekstraksi dilakukan butuh banyak perlakuan pemurnian yang berulang-ulang. Akan tetapi pada daging buahnya, terdapat enzim dalam jumlah yang tidak terlalu banyak namun lebih mudah diekstrak dan hasilnya lebih baik karena kotoran ataupun bahan lain jumlahnya sedikit kecuali fruktosa (Fox, 1991).

Tujuan Praktikum

Tujuan dilakukannya praktikum ini yaitu untuk mengetahui aktivitas enzim pada berbagai bahan pangan dan cara mengekstrak enzim amilase dan protease pada bahan pangan tersebut, dan mengetahui faktor-faktor yang mengetahui aktivitas enzim tersebut.

Di bawah ini adalah preview Contoh Makalah Laporan Biokimia Tentang Enzim dalam format file .doc atau .docx Microsoft Word.

Contoh Makalah Laporan Biokimia Tentang Enzim

Download File: